使用结构导向序列分析，我们发现了以前在高等植物中保守的未表征的 CIF 肽。用已知和新的 CIF 进行的定量结合分析表明，同源 LRR-RK GSO1/SGN3 和 GSO2 已经进化出独特的肽结合特性来控制不同的发育过程。定量生化相互作用筛选、CIF 肽拮抗剂和遗传分析共同表明 SERK 蛋白是 GSO1/SGN3 和 GSO2 受体激活所必需的共受体激酶。
我们的工作为植物中发散序列肽激素的识别提供了机制框架。
植物利用富含亮氨酸重复受体激酶 (LRR-RK) 来感知细胞表面序列多样肽激素。LRR-RK GSO1/SGN3 的 3.0-Å 晶体结构显示了一个较大的螺旋形胞外域，该胞外域调节内皮层凯氏带 (Casparian strip) 的形成。该结构域为 21 个氨基酸 CIF 肽配体提供了结合平台，这些配体由酪蛋白磺基转移酶 TPST/SGN2 进行酪氨酸硫酸化。GSO1/SGN3 包含磺基酪氨酸的结合口袋，并与 CIF2 形成延伸的主链相互作用。
定量生化比较表明，GSO1/SGN3-CIF2 是已知植物中最强的受体-配体对之一。体外阻断 CIF2 的结合和体内阻断 GSO1/SGN3 的功能需要多个错义突变。
使用结构导向序列分析，我们发现了以前在高等植物中保守的未表征的 CIF 肽。用已知和新的 CIF 进行的定量结合分析表明，同源 LRR-RK GSO1/SGN3 和 GSO2 已经进化出独特的肽结合特性来控制不同的发育过程。定量生化相互作用筛选、CIF 肽拮抗剂和遗传分析共同表明 SERK 蛋白是 GSO1/SGN3 和 GSO2 受体激活所必需的共受体激酶。
我们的工作为植物中发散序列肽激素的识别提供了机制框架。
