植物特有的富含亮氨酸重复胞外域的膜受体激酶 (LRR-RK) 可以感知小分子、肽和蛋白配体。许多 LRR-RK 需要 SERK 家族共受体激酶进行高亲和力配体结合与受体激活。一个共受体如何促进不同配体的特异性结合和不同 LRR-RK 激活的机制尚不清楚。
在这里，我们定量分析了 SERK3 对油菜素甾醇受体 BRI1 和肽激素受体 HAESA 的配体结合和激活的作用。我们发现，虽然分离的受体感受各自配体的结合亲和力截然不同，但 SERK3 胞外域与配体相关受体的结合动力学非常相似。我们在 SERK3 的 N-末端加帽结构域中发现了一些残基，这些残基可以选择性识别类固醇和肽激素。相反，SERK3 LRR 核心中的残基形成第二个组成性受体-共受体接触面。
对 BRI1 和 SERK3 之间蛋白嵌合体的遗传分析表明，信号传导复合物是通过植物原位受体-共受体异聚化形成的。BRI1-HAESA 嵌合体表明，受体激活机制在不同的 LRR-RK 之间是保守的，它们的信号传导特异性编码位于受体的激酶结构域。我们的工作明确了受体、配体和共受体在调节植物生长和发育的 SERK 依赖 LRR-RK 信号传导复合物的形成和激活中的相对作用。
植物特有的富含亮氨酸重复胞外域的膜受体激酶 (LRR-RK) 可以感知小分子、肽和蛋白配体。许多 LRR-RK 需要 SERK 家族共受体激酶进行高亲和力配体结合与受体激活。一个共受体如何促进不同配体的特异性结合和不同 LRR-RK 激活的机制尚不清楚。
在这里，我们定量分析了 SERK3 对油菜素甾醇受体 BRI1 和肽激素受体 HAESA 的配体结合和激活的作用。我们发现，虽然分离的受体感受各自配体的结合亲和力截然不同，但 SERK3 胞外域与配体相关受体的结合动力学非常相似。我们在 SERK3 的 N-末端加帽结构域中发现了一些残基，这些残基可以选择性识别类固醇和肽激素。相反，SERK3 LRR 核心中的残基形成第二个组成性受体-共受体接触面。
对 BRI1 和 SERK3 之间蛋白嵌合体的遗传分析表明，信号传导复合物是通过植物原位受体-共受体异聚化形成的。BRI1-HAESA 嵌合体表明，受体激活机制在不同的 LRR-RK 之间是保守的，它们的信号传导特异性编码位于受体的激酶结构域。我们的工作明确了受体、配体和共受体在调节植物生长和发育的 SERK 依赖 LRR-RK 信号传导复合物的形成和激活中的相对作用。
